Life is Study

Bingung mau kuliah dimana?? atau lagi pusing nyari Universitas yang kualitas oke, harga terjangkau. Semua calon mahasiswa pasti mencari Universitas yang terbaik agar mendapatkan ilmu yang sesuai dengan apa yang diharapkan.

Perguruan tinggi merupakan tempat untuk menuntut ilmu mencapai gelar strata 1.Universitas di indonesia sebenarnya tak kalah jauh dengan universitas yang ada diluar sana, namun memang pendidikan diluar sana lebih maju daripada di negara kita, sehingga akhir-akhir ini banyak dari kita yang rela jauh-jauh keluar negeri untuk mendapatkan pendidikan yang lebih baik. namun disini tak akan membahas universitas terbaik di luar negeri, tetapi membahas tentang Universitas terbaik di indonesia versi 4ICU. dan inilah daftar universitas atau perguruan tinggi tersebut.

1	Institut Teknologi Bandung	Bandung
2	Universitas Indonesia	Depok ...
3	Universitas Gadjah Mada	Yogyakarta
4	Universitas Gunadarma	Depok
5	Universitas Pendidikan Indonesia	Bandung
6	Universitas Diponegoro	Semarang ...
7	Universitas Sebelas Maret	Surakarta
8	Institut Teknologi Sepuluh Nopember	Surabaya
9	Universitas Airlangga	Surabaya
10	Institut Pertanian Bogor	Bogor
11	Universitas Sumatera Utara	Medan
12	Universitas Padjadjaran	Bandung ...
13	Universitas Islam Indonesia	Yogyakarta
14	Universitas Brawijaya	Malang
15	Universitas Mercu Buana	Jakarta
16	Universitas Muhammadiyah Yogyakarta	Yogyakarta
17	Universitas Kristen Petra	Surabaya
18	Universitas Sriwijaya	Palembang ...
19	Universitas Surabaya	Surabaya ...
20	Universitas Muhammadiyah Malang	Malang ...
21	Universitas Negeri Yogyakarta	Yogyakarta
22	Universitas Bina Nusantara	Jakarta ...
23	Universitas Muhammadiyah Surakarta	Surakarta
24	Universitas Negeri Malang	Malang
25	Universitas Katolik Indonesia Atma Jaya	Jakarta
26	Universitas Negeri Semarang	Semarang ...
27	Universitas Andalas	Padang
28	Universitas Hasanuddin	Makassar
29	Universitas Komputer Indonesia	Bandung
30	Universitas Lampung	Bandar Lampung
31	Universitas Udayana	Badung ...
32	Universitas Ahmad Dahlan	Yogyakarta
33	Universitas Esa Unggul	Jakarta ...
34	Universitas Bengkulu	Bengkulu
35	Universitas Islam Negeri Sunan Kalijaga	Yogyakarta
36	Universitas Jember	Jember
37	Universitas Tarumanagara	Jakarta
38	Universitas Trisakti	Jakarta
39	Universitas Jenderal Soedirman	Purwokerto
40	Universitas Negeri Surabaya	Surabaya
41	Universitas Sam Ratulangi	Manado
42	Universitas Negeri Padang	Padang ...
43	Universitas Islam Negeri Syarif Hidayatullah	Tangerang
44	Universitas Riau	Pekanbaru
45	Universitas Syiah Kuala	Banda Aceh
46	Universitas Negeri Medan	Medan
47	Universitas Paramadina	Jakarta
48	Universitas Pendidikan Ganesha	Singaraja
49	Universitas Trunojoyo	Bangkalan
50	Universitas Mulawarman	Samarinda

50 Universitas terbaik di indonesia tahun 2012 yang bisa kita jadikan referensi ketika kita memilih sebuah universitas. Universitas hanyalah tempat dimana kita mencari atau mendalami ilmu, tetapi jika kita ingin berhasil, bukan dimana universitas yang kita pilih, tetapi niat dan keseriusan kita dalam belajar yang akan membuat kita berhasil. Apapun Universitasmu, tetap belajar dengan serius, demi masa depan mu, dan masa depan bangsa kita.

BAB I.

PENDAHULUAN

Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan. Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari kata Yunani proteios, yang artinya “pertama”. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam amino.

Asam amino adalah monomer dari protein, yaitu asam karboksilat yang mempunyai gugus amina (NH₂) pada atom C ke -2, rumus umumnya:

Pada asam amino, gugus karboksil memberikan sifat asam sedangkan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada laruutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.

Asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH₂), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Atom C pusat tersebut dinamai atom C_α ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C_α ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.

Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar. Struktur asam α-amino, dengan gugus amina di sebelah kiri dan gugus karboksil di sebelah kanan.

BAB II.

ISI

Pembahasan dalm asam amino ini, akan dibahas tentang:

1. Tata nama

2. Sifat-sifat asam amino

3. Klasifikasi asam amino

4. Isomerisme pada asam amino

5. Polimerisasi pada asam amino

6. Jenis asam amino

7. Reaksi asam amino

8. Sintesis asam amino

I. Tata Nama

Aturan tata nama dalam penamaan asam amino antara lain:

1) Gugus karboksilat (COOH) menjadi nomor satu

2) Lihat letak gugus amina (NH₂)

3) Hitung rantai terpanjang dimulai dari gugus karboksilat

Contoh:

H─CH─COOH Asam 2-amino asetat (glisin)

│

NH₂

CH₃─CH─COOH Asam 2-amino propanoat (alanin)

│

NH₂

II. Sifat-sifat asam amino

a) Bersifat amfoter

Sebagai pembawa sifat asam gugus ─COOH

Sebagai pembawa sifat basa gugus ─NH₂

b) Bersifat optis aktif kecuali glisin

c) Dalam air membentuk Zwitter ion (ion bermuatan positif-negatif), seperti glisin dalam air membentuk CH₂NH₃⁺COO^-

Senyawa peptide adalah suatu senyawa yang dibentuk dari hasil kondensasi 2 buah asam amino atau lebih dengan ikatan peptide.

III. Klasifikasi asam amino

Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri:

1. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam

Asam amino asam mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil.

2. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

Asam amino basa bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.

Berikut adalah ke-20 asam amino penyusun protein (singkatan dalam kurung menunjukkan singkatan tiga huruf dan satu huruf yang sering digunakan dalam kajian protein), dikelompokkan menurut sifat atau struktur kimiawinya:

Asam amino alifatik sederhana

Glisina (Gly, G)
Alanina (Ala, A)
Valina (Val, V)
Leusina (Leu, L)
Isoleusina (Ile, I)

Asam amino hidroksi-alifatik

Serina (Ser, S)
Treonina (Thr, T)

Asam amino dikarboksilat (asam)

Asam aspartat (Asp, D)
Asam glutamat (Glu, E)

Amida

Asparagina (Asn, N)
Glutamina (Gln, Q)

Asam amino basa

Lisina (Lys, K)
Arginina (Arg, R)
Histidina (His, H) (memiliki gugus siklik)

Asam amino dengan sulfur

Sisteina (Cys, C)
Metionina (Met, M)

Prolin

Prolina (Pro, P) (memiliki gugus siklik)

Asam amino aromatik

Fenilalanina (Phe, F)
Tirosina (Tyr, Y)
Triptofan (Trp, W)

Kelompok ini memiliki cincin benzena dan menjadi bahan baku metabolit sekunder aromatik.

IV. Isomerisme asam amino

Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisina—memiliki isomer optik: l dan d. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe d. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe l. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH₂).

Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe l meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe d. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe d. Perlu diketahui bahwa tanda D dan L hanya berhubungan dengan konfigurasi absolut sedangkan tanda arah rotasi diberi tanda + dan -. Umumnya asam amino di alam berkonfigurasi L.

V. Polimerisasi pada asam amino

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Reaksi kondensasi dr dua asam amino menjadi peptide

a) Zwitter-ion

Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, –NH₃⁺), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, –COO^-). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion.

Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

Asam amino dalam bentuk tak terion (kiri)dan dlm bentuk zwitter ion (kanan).

VI. Jenis-jenis asam amino

A. Asam amino essensial (tidak dapat disintesis tubuh)

Contoh:

Isoleusin, fenilalanin, metionin, lisin, valin, treonin, triptofan, histidin.

B. Asam amino non-essensial (dapat disintesis tubuh)

Contoh:

Glisin, alanin, serin, sistein, ornitin, asam aspartat, tirosin, sistin, arginin, asam glutamate, norleusin.

VII. Reaksi asam amino

A. Keamfoteran asam amino

Suatu asam amino mengandung baik suatu ion karboksilat (-CO₂^-) merupakan suatu ion amonium (-NH₃⁺ ) dalam sebuah molekul.oleh karena itu asam amino bersifat amfoter : asam ini beraksi dengan asam ataupun dengan basa, masing-masing dengan menghasilkan suatu kation atau suatu anion.

B. Asilasi

Gugus amino dari suatu asam amino dapat dengan mudah diasilasi dengan suatu halida asam ataupun dengan anhibrida asam untuk menghasilkan amida. Karena nitrogen amida tidak bersifat basa, suatu asam amino terasilasi tidak membentuk ion dipolar. Karena alasan ini asam amino terasilasi menunjukan sifat-sifat fisis yang khas dari senyawa organik.

C. Reaksi dengan ninhidrin

Asam-asam amino bereaksi dengan ninhidrin untuk membentuk produk yang disebut ungu Ruhemann. Reaksi itu bisa digunakan sebagai uji bercak untuk mendeteksi hadirnya asam-asam amino pada kertas kromatografi. Karena reaksi itu kuantitatif, reaksi itu digunakan sebagai penganalisis asam amino yang diotomasi, instrument-instrumen yang menetapkan persentase asam-asam amino yang ada dalam suatu contoh.

VIII. Sintesis asam amino

1. Sintesa Stecker

Dari asam amino, yang dikembangkan dalam tahun 1850, merupakan rentetan 2 tahap. Tahap pertama ialah reaksi antara suatu aldehid dan suatu campuran amonia dan asam sianida untuk menghasilkan suatu aminonitril. Hidrolisis aminonitril itu menghassilkan asam amino.

Jalur sintetik lain menuju asam amino ialah dengan aminasi suatu asam α-halo dengan amonia berlebih. (perlu digunakan NH₃ berlebih untuk menetralkan asam dan meminimalkan alkilasi berlebih.

2. Sintesa Ftalimida gabriel

Merupakan jalur yang lebih bagus sekali menuju asam amino. Keuntungan sintesis ini terhadap aminasi langsung ialah bahwa tidak terjadi alkilasi berlebih.